El llamado Mal de Río Cuarto es la enfermedad viral más importante del maíz en la Argentina, debido a que genera importantes pérdidas económicas, ya sea por la disminución de la producción de granos o por la reducción de la biomasa. Un equipo de expertos estudia la estructura y función de una proteína del virus con el objetivo eventual de diseñar estrategias biotecnológicas antivirales. La investigación fue publicada en la revista internacional mBIO, publicada por la Sociedad Estadounidense de Microbiología.

Mariana del Vas, especialista en virología y biotecnología vegetal del Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular, es una de las especialistas que busca entender las bases moleculares, bioquímicas y celulares de la replicación viral. En particular, hace más de 10 años su grupo estableció que el MRCV se multiplica en estructuras denominadas viroplasmas o fábricas virales que se forman de manera muy temprana, luego de la infección, y están constituidas principalmente por una proteína viral denominada P9-1.

Ahora, mediante la articulación con un grupo de investigadores del Instituto Leloir y el Instituto de Tecnología Agropecuaria, especializados en el análisis de proteínas, y dirigidos por el biólogo estructural Lisandro Otero, resolver la estructura tridimensional de P9-1. “Este estudio básico de un patógeno de gran interés agropecuario nos permitirá contribuir al manejo de la enfermedad desde la biotecnología”, afirmó del Vas.

Luego de un trabajo multidisciplinario de más de cinco años, que sumó el aporte de otros equipos de la Argentina, España y Bélgica, determinaron a escala molecular la versatilidad estructural de la proteína P9-1 y avanzaron en el estudio de sus diferentes propiedades biológicas, necesarias para cumplir su rol durante el ciclo infectivo.

“Logramos determinar con alta precisión la posición que ocupan en el espacio los distintos átomos que conforman a la proteína, lo que hizo posible establecer su estructura tridimensional. De esa manera, pudimos demostrar que adopta dos estados conformacionales en forma de anillo, uno constituido por el arreglo de 10 copias de la proteína (decamérico) y otro por 12 copias (dodecamérico)”, expresó Lisandro Otero.

“Pudimos resolver la estructura atómica de P9-1 y determinamos que forma complejos multiméricos, formados por 5 o 6 dímeros, con un poro central”, expresó Gabriela Llauger –bióloga y especialista en virología vegetal– quien es la autora principal del trabajo publicado en la revista.

En este sentido, Llauger explicó que la replicación del genoma del virus del Mal de Río Cuarto y el ensamblado de nuevas partículas virales ocurre en las fábricas virales, formadas mayoritariamente por la proteína P9-1. Este proceso es muy ordenado y requiere de energía en forma de ATP que es provista por la planta. “En este punto, determinamos que, gracias a esta estructura compleja, la proteína se une al ARN -que forma el genoma del virus- y esta unión aumenta su capacidad para utilizar el ATP de la planta y emplear la energía resultante para la multiplicación viral”, indicó.

En cuanto a los principales alcances de la investigación, del Vas subrayó que “estos resultados contribuyen a la comprensión del mecanismo de replicación y empaquetamiento de un virus de gran importancia para el maíz en nuestro país y abren nuevas líneas de investigación para seguir profundizando en el tema”. Y agregó: “Por ser un virus que está presente solo en Argentina, necesitamos estudiarlo para poder diseñar estrategias de manejo de la enfermedad”.